Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.)

Abstract

De la pulpa de frutos de Jacaratia dodecaphylla se ha aislado un enzima que muestra su máxima actividad proteolítica a una temperatura de 52°C, y a un pH de 7.5. El enzima, al igual que muchas proteinasas de origen vegetal, tiene un aminoácido cisteina en su centro activo, ya que su actividad es inhibida por el E-64 y el PMSF. Cationes divalentes como el Mg++ y Mn++ estabilizan su actividad, mientras que el Nit+ y el Cu++ la inhiben.

A proteolitic enzime has been isolated from the pulp of fruits of Jacaratia dodecaphylla. Maximum protease activity was found at 52°C and at pH 7.5. The enzime, like many previously studied proteases from plant sources, has a cysteinyl active center, as sugested by the inhibition of its activity by E-64 and PMSF. Divalent cations like Mn++ and Mg++ stabilize the enzime activity, whyle Nit+ and Cut+ are inhibitors.